Często zamieszkująca ludzkie żołądki bakteria Helicobacter pylori wytwarza białko CagA, które hamuje powstawanie różnego rodzaju amyloidów – także tych, które pojawiają się w mózgach osób z chorobą Alzheimera – informuje pismo „Science Advances”.
Helicobacter pylori bytuje w wyściółce ludzkiego żołądka u około połowy światowej populacji i wywołuje szereg dolegliwości żołądkowo-jelitowych, w tym wrzody i raka żołądka. Może także zwiększać podatność na choroby układu krążenia i zaburzenia neurodegeneracyjne. Potrafi modyfikować mikrobiotę zarówno w żołądku, jak i jelitach, oraz wpływać na produkcję i fizjologiczną regulację hormonów metabolicznych jelit.
Jak jednak wynika z nowych badań przeprowadzonych w Karolinska Institutet w Szwecji (DOI: 10.1126/sciadv.ads7525), to samo uwalniane przez niektóre szczepy Helicobacter białko CagA (cytotoxin-associated gene A), które sprzyja powstawaniu nowotworów, może także hamować tworzenie się złogów różnego rodzaju amyloidu – zarówno biofilmu, chroniącego kolonie chorobotwórczych bakterii przed czynnikami zewnętrznymi, jak i patologicznego amyloidu w ludzkim organizmie.
Amyloid to uporządkowana masa białka o włóknistej strukturze, które odkłada się w przestrzeni pozakomórkowej w różnych narządach i tkankach. Niektóre amyloidy pełnią w ludzkim organizmie ważną role, inne są patologiczne. Również bakterie, na przykład Escherichia coli i Pseudomonas, potrafią wytwarzać amyloidy, aby chronić się przed komórkami odpornościowymi, antybiotykami czy innymi bakteriami dzięki złożonemu z amyloidu biofilmowi. Lepki i zwarty bakteryjny biofilm pojawia się na przykład na naszych zębach. Aż osiemdziesiąt procent wszystkich przewlekłych zakażeń jest związanych z biofilmami bakteryjnymi. Jednak dzięki białku CagA Helicobacter potrafi poradzić sobie z konkurencyjnymi bakteriami, pozbawiając je biofilmowej osłony.
Z kolei patogenne amyloidy stanowią klasę agregatów białkowych powiązanych z szerokim spektrum nieuleczalnych wyniszczających zaburzeń, w tym chorobą Alzheimera (AD), chorobą Parkinsona (PD) i cukrzycą typu II (T2D). Każde z tych zaburzeń charakteryzuje się odkładaniem się specyficznych peptydów lub białek amyloidogennych.
Zdaniem autorów badań dalsze prace nad mechanizmem działania białka CagA mogłyby doprowadzić do postępów zarówno w leczeniu przewlekłych zakażeń bakteryjnych, jak i chorób degeneracyjnych związanych z powstawaniem patologicznego amyloidu.
Paweł Wernicki (PAP)
pmw/ zan/
Fundacja PAP zezwala na bezpłatny przedruk artykułów z Serwisu Nauka w Polsce pod warunkiem mailowego poinformowania nas raz w miesiącu o fakcie korzystania z serwisu oraz podania źródła artykułu. W portalach i serwisach internetowych prosimy o zamieszczenie podlinkowanego adresu: Źródło: naukawpolsce.pl, a w czasopismach adnotacji: Źródło: Serwis Nauka w Polsce - naukawpolsce.pl. Powyższe zezwolenie nie dotyczy: informacji z kategorii "Świat" oraz wszelkich fotografii i materiałów wideo.
