Kanał jonowy to cylindryczna cząsteczka białka usytuowana w błonie komórkowej, dzięki której jony określonego rodzaju (na przykład chlorkowe) przechodzą z miejsca, gdzie jest ich więcej - tam, gdzie jest ich mniej: do wnętrza komórki albo na zewnątrz. Kanał może być otwarty albo zamknięty, w zależności od tego, czy został „włączony” przez odpowiedni ligand (cząsteczkę, która się z nim łączy) lub przez napięcie (potencjał błonowy) a nawet działanie mechaniczne (jak w przypadku komórek rzęsatych w uchu wewnętrznym).

Jon potasu (K+) jest niezbędny do życia wszystkich komórek i organizmów. Dotychczas uważano, że po prostu przechodzi on przez kanały jonowe albo daje się transportować białkom. Tymczasem naukowcy z uczelni w Hiroszimie, Okazaki i Tokio (Japonia) wykazali, że może także pełnić funkcję ligandu, w zależności od swojego stężenia otwierając lub zamykając kanał chlorkowy.

„Dokonaliśmy tego odkrycia zupełnie przypadkowo, testując wpływ kwasu asparaginowego, z dodatkiem jonu K+ jako kationu przeciwstawnego, na Alka, chlorkowy kanał jonowy znajdujący się w mózgu muszki owocowej (Drosophila melanogaster)” – powiedział Takushi Shimomura z Hiroshima University. Kanał Alka pozwala owadom wykrywać w pożywieniu szkodliwe dla nich substancje alkaliczne.

Naukowcy zaobserwowali przełączenie kanału i początkowo myśleli, że to efekt spowodowany przez kwas asparaginowy, ale ostatecznie zdali sobie sprawę, że sprawcą jest jon K+. Jak się okazało, kanał Alka działa jako receptor błonowy, który wykrywa zewnątrzkomórkowy jon K+ jako ligand. Wzrost stężenia K+ na zewnątrz komórki sprawia, że kanał się zamyka.

Naukowcy połączyli analizę elektrofizjologiczną z AlphaFold3, narzędziem do przewidywania struktury białek opartym na sztucznej inteligencji. Pozwoliło to zidentyfikować miejsce wiązania K+ w białku Alka. Miejsce to tworzy środowisko chemiczne pasujące do K+.

Opierając się na wynikach dotyczących muszek owocowych, naukowcy zbadali następnie, czy K+ działa podobnie u ludzi, badając receptor glicyny (GlyR), kanał jonowy podobny do Alka, który występuje ludzkim mózgu. Chociaż zmiany pozakomórkowego stężenia K+ nie wpłynęły na konwencjonalną formę GlyR - modulowały one formę GlyR modyfikowaną RNA. Sugeruje to, że K+ może działać jako molekularny „przełącznik” również u ludzi.

„Wiązanie K+ w GlyR jest prawdopodobnie zbyt słabe, aby funkcjonować w normalnych warunkach w ludzkim mózgu, gdzie pozakomórkowe stężenie K+ utrzymuje się w wąskim zakresie 3–5 milimoli” – wskazał współautor publikacji (DOI: 10.1038/s41467-026-71629-z) Yoshinori Suzuki z Tokyo Metropolitan Institute of Medical Science. - „Jednak poziomy te mogą nieprawidłowo wzrastać podczas epizodów padaczkowych. Ponieważ forma GlyR modyfikowana RNA występuje obficie w mózgach pacjentów z padaczką skroniową, zmiany w tym receptorze mogą stanowić mechanizm reagowania na patologiczne wahania poziomu K+”.

Zdaniem autorów uzyskane przez nich wyniki mogą pomóc w ewentualnym opracowaniu leków ukierunkowanych na kanały zależne od K+.

Paweł Wernicki (PAP)

pmw/ zan/